Подробна Статистика
Статии: 3330
Коментари към статиите: 3252
Снимки: 2072
Обяви: 1355
Връзки: 286
Фирми: 344
Теми във форума: 2848
Мнения във форума: 52386
Потребители във форума: 1840
Продукти в магазина: 2470
|
|
|
Белтъци - състав, структура, свойства и функции |
|
|
08 февруари 2008 |
Белтъците, наречени още протеини /протос – гр.пръв/ са едни от най-важните макромолекули в клетката. Цялата клетъчна активност се дължи на тях. Повече от половината от сухата маса на клетката са белтъци и след водата са най-застъпената съставка на клетката и организма. Всяка клетка съдържа хиляди белтъчни молекули. Различията между организмите и между видовете до голяма степен се обясняват с различията в белтъчния им набор.
Белтъците представляват изключително сложни молекули. Молекулата на всеки белтък има своя собствена, характерна пространствена структура /разположение в пространството/, която и позволява да изпълнява биологичната си функция.
На фона на голямото разнообразие на белтъците обаче при по-задълбочено разглеждане ще открием белези, общи за всички белтъци. Натъкваме се на общия принцип, че зад привидно огромното многообразие на организмите в природата, на молекулно равнище се открива значително сходство между тях.
Една от общите черти на белтъците е, че всички те са полимери, изградени от еднотипни мономерни единици, които са еднакви за всички белтъци. Мономерите на белтъците се наричат аминокиселини. В състава на белтъците участват 20 различни вида аминокиселини. Следователно белтъците са хетерополимери. Аминокиселините, изграждащи белтъците имат една и съща основна структура /фиг.1/.  Те представляват нискомолекулни органични съединения и си приличат по това, че съдържат киселинна група – карбоксилна и алкална група – аминна, свързани с един и същ въглероден атом. Различават се помежду си по остатъка R. Тъкмо R-остатъците са тези, които придават индивидуалността на аминокиселините, разнообразието в структурата, а оттам и в свойствата им. Ако R няма заряд във воден разтвор , при неутрална среда молекулите на аминокиселините като цяло са електронеутрални. Ако R носи заряд, то и молекулата на аминокиселината е заредена.
В белтъците аминокиселинните остатъци са свързани в дълги вериги чрез еднакви ковалентни връзки. Всяка връзка се образува между въглероден и азотен атом при взаимодействието на карбоксилната група на едната аминокиселина с аминната група на следващата, при което се отделя вода. Ковалентната връзка, образувана по този начин, се нарича пептидна връзка. От последователното навързване на аминокиселинните остатъци чрез пептидни връзки се образува полипиптидна верига /фиг.2/. Гръбнакът на полипептидните вериги е изграден от редуване на една и съща структура:
-NH-CH-CO-
|
R
Встрани от тази верига стърчат остатъците R. Отделните белтъци се различават по дължината на полипептидната верига, т.е. по броя на изграждащите ги аминокиселини, както и по вида и подреждането им. Най-късите съдържат 70-80 аминокиселинни остатъка, а най-дългите – 700-800. В природата не се срещат неограничено дълги полипептидни вериги, макар че теоретично биха могли да се образуват.
Всеки организмов вид съдържа хиляди специфични белтъци, а видовете, населяващи Земята, са около 10 милиона. Просто математическо изчисление показва, че е възможно само от 20-те аминокиселини да се изградят всички тези различни белтъци. Дипептид от две различни аминокиселини, в зависимост от реда на разположението им, може да има две форми. Трипептид от три аминокиселини може да съществува в 6 различаващи се помежду си последователности и т.н. За полипептид, изграден от 20-те аминокиселини, които не се повтарят, ще са възможни около 20.10 на степен 18 различни последователности. Очевидно 20-те аминокиселини могат да дадат достатъчен брой различни последователности, за да стигнат не само за хилядите белтъци, които се срещат в сега съществуващите организми, но и за белтъците на организмите, обитавали някога Земята или такива, които ще се появят в бъдеще.
Чрез различно подреждане на аминокиселините в полипептидните вериги може да се получи голямо разнообразие от съединения при един и същ аминокиселинен състав.
В природата не се осъществява цялото разнообразие от възможности. „Речникът” на природните белтъци не съдържа всички съчетания, които теоретично могат да се получат с 20 – „буквената азбука” на аминокиселините. Броят на различните белтъци на Земята е около 1.10 на степен 7 – 1.10 на степен 8.
Полипептидните вериги на белтъците имат някои характерни особености – те са линейни, неразклонени. Отворени са, а не кръгови – в началото на полипептидната верига има свободна /невключена в пептидна връзка/ аминна група, а в края – свободна карбоксилна група. Тази посока не е избрана произволно, а съответства на посоката, в която се синтезират полипептидните вериги в клетката.
Биологичните функции на белтъците се проявяват само след като полипептидните им вериги са подходящо нагънати в пространството. Последователните степени на усложняване на пространственото разположение на полипептидните вериги на белтъците се наричат структурни равнища на белтъчната молекула: първично, вторично, третично и четвъртично равнище или по-кратко – първична, вторична, третична и четвъртична структура на белтъчната молекула.
Да разгледаме последователно тези равнища, като започнем от най-ниското.
Линейното подреждане на аминокиселините в полипептидните вериги на белтъците описва първичната им структура. Първичната структура се определя от броя, вида и подреждането на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига на белтъка. Връзките, които я поддържат са ковалентни – а именно – пептидните. Всеки организъм получава от родителите си наследствена програма, която включва инструкции за първичната структура на неговите белтъци.
В белтъците полипептидните вериги не са изправени. Отделни участъци от полипептидната верига са нагънати равномерно във вид на спирала или зигзагообразно. Тази нагънатост се поддържа от голям брой водородни връзки. При нагъване във вид на спирала отделните витки са свързани помежду си с водородни връзки, които се образуват през три аминокиселинни остатъка. При втория начин на нагъване отделни участъци от полипептидната верига са разположени успоредно и са свързани помежду си с водородни връзки. Образува се структура, която прилича на нагънат лист хартия. Такава структура може да възникне не само между участъци на една и съща верига, но и между две или повече полипептидни вериги. Белтъкът на коприната /фиброин/ например е изграден от няколко полипептидни вериги, които образуват структура на нагънат лист хартия. Нагъването на полипептидната верига във вид на спирала или нагънат лист се дължи на равномерната и структура. Тя е изградена от редуване на един и същ фрагмент, независимо от какви аминокиселини се състои.
Нагъването на полипептидните вериги в равномерна спирала или във вид на лист се означава като вторична структура на белтъците /α – спирала и β – листова структура/. При различните белтъци двата вида вторична структура са различно застъпени. Редки са случаите, когато един от видовете нагъване значително преобладава.
Белтъците, наречени кератини, които изграждат космите на косата, вълната, ноктите и др., са със спирална структура. При намокряне на косата спиралният кератин може да придобие структура на нагънат лист, която е по-опъната. Това обяснява удължаването на космите на косата при намокряне. Белтъкът на коприната пък има структура на нагънат лист.
В полипептидната верига има аминокиселинни остатъци, които по различен начин нарушават равномерното и нагъване. На тези места оста на полипептидната верига се начупва – отделни участъци на веригата се приближават един към друг и цялата молекула придобива овална форма.
Третичната структура представлява нагъването на полипиптидната верига в пространството и определя специфичните функции на белтъчната молекула.
При нагъването на полипептидната верига остатъците R на аминокиселините с хидрофобни свойства се ориентират във вътрешността на молекулата, а тези с хидрофилни свойства остават на повърхността и. В поддържането на третичната /пространствената/ структура на белтъците участват различни химични връзки – главно нековалентни /водородни, дисулфидни, хидрофобни взаимодействия/. Макар и по-рядко се образуват и ковалентни връзки.
В резултат на това отдалечени аминокиселинни остатъци от полипептидната верига се сближават в просранството и взаимодействат помежду си. Между тях възникват допълнително различни химични връзки, които стабилизират получената пространствена форма. Белтъците, които имат такава овална форма, се наричат глобулни. Те изпълняват каталитични, транспортни, регулаторни, защитни и структурни биологични функции.
Оформянето на третична структура при глобулните белтъци има важно биологично следствие: от пространственото сближаване на аминокиселинни остатъци, които в опънатата полипептидна верига са далеч един от друг, се образува активен център на молекулата – участък, чрез който тя изпълнява биологичната си функция.
Някои от белтъците имат силно удължена форма с преобладаваща спирална вторична структура. Означаваме ги като фибриларни белтъци /фибрила – нишка/. Те се характеризират с изключителна здравина и еластичност, които са важни за изпълнение на биологичните им функции /структурна, пасивно защитна, съкратителна/.
Полипептидните вериги са с ограничена дължина – обикновено те не надвишават 100 аминокиселинни остатъка.Независимо от това, много белтъци имат молекули с гигантски размери. Това се дължи на събиране по строго специфичен начин на повече от една полипептидни вериги, всяка в третична структура и образуване на белтъци с четвъртична структура. Отделните полипептидни вериги се наричат субединици. Те могат да бъдат еднакви или различни и са свързани помежду си с нековалентни връзки – водородни, йонни, хидрофобни.
Пример за белтък с четвъртична структура е хемоглобинът. Молекулата му е изградена от 4 полипептидни вериги, свързани със слаби нековалентни връзки. Всяка от веригите е нагъната в третична структура и е свързана с желязосъдържаща небелтъчна съставка, чрез която пренася кислород.
В резултат на образуването на четвъртична структура, на повърхността на белтъчната молекула възникват нови функционални центрове, наречени регулаторни. Това са места за специфично свързване на големи и малки регулаторни молекули. По такъв начин способността на хемоглобина да свързва газове се настройва според нуждите на клетките.
Белтъците могат да бъдат свързани с небелтъчна съставка. Така се образуват сложни белтъци. Отново хемоглобинът е пример за такъв белтък. Освен с метални йони, белтъците могат да са свързани с фосфорна киселина, нуклеинова киселина, захар и др. Голяма част от белтъците в клетката представляват сложни белтъци. /антитела, много ензими и др./.
Пространствената структура на белтъците може да бъде разрушена под действието на различни агенти: нагряване, ултравиолетови лъчи, силни киселини или основи и др. Този процес се нарича денатурация. Всички тези фактори разрушават връзките, които поддържат вторичната, третичната и четвъртичната структура на белтъците. В резултат на денатурацията се нарушават биологичните свойства на белтъците.
Когато денатурацията е в начален стадий, тя е обратим процес. При премахване на денатуриращия фактор спонтанно се възстановява изходната пространствена структура – настъпва ренатурация. Ренатурацията показва, че нагъването на полипептидната верига в пространството се определя от първичната структура, т. е. пространствената структура, свойствата и биологичните функции на белтъците се определят от първичната структура.
Електричният заряд на белтъците зависи от аминокиселинния състав и от киселинността на средата. Глобулните белтъци са добре разтворими във вода, независимо че са с големи молекулни размери. Обкръжаващите ги водни молекули образуват плътна обвивка около тях и не им позволяват да се утаят.
Ако се замести една аминокиселина в полипептидната верига с друга, могат да се променят важни свойства на белтъчната молекула. Понякога тя може дори да загуби биологичната си активност. Така например сърповидноклетъчната анемия, която е едно сериозно наследствено заболяване, се дължи на замяната само на една аминокиселина в хемоглобина с друга. В резултат на това червените кръвни клетки променят формата си – от двойно вдлъбнат диск – в полумесец. Това понижава способността им да свързват газове и понякога може да причини дори смърт.
Белтъците изпълняват много и разнообразни функции, което определя и голямото им значение.
- Структурообразуваща. Белтъчните молекули притежават свойството да се събират по специфичен начин и да изграждат различни компоненти в клетката – мембрани, клетъчни органели и др. Здравината на скелета, сухожилията и кожата се дължат на белтъка колаген. Друг белтък – кератинът, е главният компонент на косата, ноктите, рогата и копитата.
- Каталитична. Осъществява се от група белтъци, наречени ензими, които ускоряват биохимичните реакции в клетката.
- Регулаторна. Регулацията на много сложни процеси се осъщствява от хормони, някои от които са белтъци – инсулин, глюкагон и др.
- Транспортна. Белтъците могат да се свързват с различни вещества и да ги пренасят от едно място на друго. Хемоглобинът пренася газовете кислород и въглероден диоксид; специфични белтъци пренасят липидите по лимфата и кръвната плазма.
- Защитна. Белтъците – антитела изпълняват активна защитна функция, като свързват и обезвреждат чуждородни молекули, попаднали в организма. Фибриногенът и тромбинът например участват в кръвосъсирването. Белтъци, изграждащи перата, ноктите други образувания изпълняват пасивни защитни функции.
- Съкратителна. Белтъците актин и миозин участват в мускулните съкращения. Придвижването на сперматозоидите и някои едноклетъчни става с помощта на камшичета или реснички, съдържащи специфични белтъци.
- Енергийна. Семената на някои растения /фасул, грах, соя/ са богати с резервни белтъци, които са енергиен източник при покълването им. При животните и човека белтъците се използват като източник на енергия след изразходването на въглехидратите и мазнините.
В клетките се срещат и свободни аминокиселини, както и различни нискомолекулни пептиди, които изпълняват разнообразни биологични функции.Молекулата на пептида съдържа от няколко до десетки аминокселинни остатъци. В изграждането им могат да участват аминокселини, които не се срещат в белтъците. Някои от свободните пептиди имат кръгови или разклонени молекули.
Някои нискомолекулни пептиди, дори и такива, които не се срещат в природата, се получават по синтетичен път. Например един от широко използваните подсладители с търговското название „нутрасуит” представлява пептид.
В клетките белтъците се синтезират от свободните аминокиселини. Растителните организми могат да синтезират сами всички аминокиселини от неорганични съединения /вода, въглероден диоксид и амоняк/. Повечето животински клетки обаче не могат да синтезират абсолютно всички аминокиселини. Затова някои от тях трябва да се поемат с храната. Тези аминокиселини са незаменими за дадения животински вид, подобно на витамините. За възрастния човек те са 8 на брой. Храненето с еднотипна храна или прилагането на диети може да бъде много опасно за здравето поради лишаване на организма от някои незаменими аминокиселини. Липсата дори на една аминокиселина може да доведе до липсата на белтък с много важни функции.
Осигуряването на пълноценна храна е един от много важните проблеми на човечеството. За разрешаването му се търсят различни пътища. Един от тях е получаването на белтъци от нетрадиционни източници – водорасли, микроорганизми, отглеждани върху целулозни отпадъци и др.
- БЕЛТЪЦИ – състав, структура, свойства и функции
/план/
1. Увод
2. Състав и строеж на белтъците:
- белтъците – сложни молекули;
- сходство на молекулно равнище;
- мономери – 20 аминокиселини
- аминокиселина – обща схема /фиг.1/;
- състав на аминокиселините /общи и различни групи/;
- заряд на аминокиселините /зависи от –R/;
- свързване на аминокселините – пептидна връзка;
- реакция на свързване /фиг.2/;
- полипептидни вериги – образуване, гръбнак;
- дължина на полипептидните вериги /70-80 до 700-800 АК/;
- възможни комбинации между аминокиселините – многообразие;
- многообразие при еднакъв АК-състав;
- особености на полипептидните вериги.
3. Структура на белтъците /Равнища на организация/:
- въведение;
- първична структура – определение, връзки, които я поддържат;
- вторична структура – обяснение на α- и β- структура, връзки, които я поддържат, примери;
- третична структура – образуване, връзки, глобулни и фибриларни белтъци;
- четвъртична структура – образуване, пример, регулаторни центрове, сложни белтъци;
4. Свойства на белтъците:
- денатурация;
- ренатурация;
- определяща роля на първичната структура;
- пример – сърповидноклетъчна анемия;
- електричен заряд.
5. Функции на белтъците:
- структурообразуваща;
- каталитична;
- регулаторна;
- транспортна;
- защитна – активна и пасивна;
- съкратителна;
- енергийна.
6. Белтъците – съставка на храната:
- свободни пептиди в клетката;
- синтез на белтъци в растителни и животински клетки;
- незаменими аминокиселини за човека;
7. Заключение – пълноценно хранене.
ОСНОВНА ЛИТЕРАТУРА:
Биология и здравно образование – ЗП, учебник за 9 клас, Огнян Димитров и съавтори, 2001-2003 г., изд. „Булвест 2000”, София
Послепис:Това е тема от Програмата по Биология за 9 клас, за МУ - София. Но същата тема я има и в програмите за другите вузове. Освен от 9 клас там са включени и теми от 8 и 10 клас.
Към темата сме приложили и разширен план на самата тема.
Можете и да ползвате само плана, за да си оформите сами темата.
Зоомания се интересува кои теми представляват интерес за вас – моля пишете ни на:
Този е-мейл адрес е защитен от спам ботове, трябва ДжаваСкрипт поддръжка за да го видите
Коментари () |
|
|
|
 |
|
|
|
|
