|
|
 |
Намирате се в: Начало
|
Равнища на организация на белтъчните молекули. Биологични катализатори – ензими. |
|
|
06 март 2008 |
Белтъците, наречени още протеини /протос – гр.пръв/ са едни от най-важните макромолекули в клетката. Цялата клетъчна активност се дължи на тях. Повече от половината от сухата маса на клетката са белтъци и след водата са най-застъпената съставка на клетката и организма. Всяка клетка съдържа хиляди белтъчни молекули. Различията между организмите и между видовете до голяма степен се обясняват с различията в белтъчния им набор.
Биологичните функции на белтъците се проявяват само след като полипептидните им вериги са подходящо нагънати в пространството. Последователните степени на усложняване на пространственото разположение на полипептидните вериги на белтъците се наричат структурни равнища на белтъчната молекула: първично, вторично, третично и четвъртично равнище или по-кратко – първична, вторична, третична и четвъртична структура на белтъчната молекула.
Да разгледаме последователно тези равнища, като започнем от най-ниското.
Линейното подреждане на аминокиселините в полипептидните вериги на белтъците описва първичната им структура. Първичната структура се определя от броя, вида и подреждането на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига на белтъка. Връзките, които я поддържат са ковалентни – а именно – пептидните. Всеки организъм получава от родителите си наследствена програма, която включва инструкции за първичната структура на неговите белтъци.
В белтъците полипептидните вериги не са изправени. Отделни участъци от полипептидната верига са нагънати равномерно във вид на спирала или зигзагообразно. Тази нагънатост се поддържа от голям брой водородни връзки. При нагъване във вид на спирала отделните витки са свързани помежду си с водородни връзки, които се образуват през три аминокиселинни остатъка. При втория начин на нагъване отделни участъци от полипептидната верига са разположени успоредно и са свързани помежду си с водородни връзки. Образува се структура, която прилича на нагънат лист хартия. Такава структура може да възникне не само между участъци на една и съща верига, но и между две или повече полипептидни вериги. Белтъкът на коприната /фиброин/ например е изграден от няколко полипептидни вериги, които образуват структура на нагънат лист хартия. Нагъването на полипептидната верига във вид на спирала или нагънат лист се дължи на равномерната и структура. Тя е изградена от редуване на един и същ фрагмент, независимо от какви аминокиселини се състои.
Нагъването на полипептидните вериги в равномерна спирала или във вид на лист се означава като вторична структура на белтъците /α – спирала и β – листова структура/. При различните белтъци двата вида вторична структура са различно застъпени. Редки са случаите, когато един от видовете нагъване значително преобладава.
Белтъците, наречени кератини, които изграждат космите на косата, вълната, ноктите и др., са със спирална структура. При намокряне на косата спиралният кератин може да придобие структура на нагънат лист, която е по-опъната. Това обяснява удължаването на космите на косата при намокряне. Белтъкът на коприната пък има структура на нагънат лист.
В полипептидната верига има аминокиселинни остатъци, които по различен начин нарушават равномерното и нагъване. На тези места оста на полипептидната верига се начупва – отделни участъци на веригата се приближават един към друг и цялата молекула придобива овална форма.
Третичната структура представлява нагъването на полипиптидната верига в пространството и определя специфичните функции на белтъчната молекула.
При нагъването на полипептидната верига остатъците R на аминокиселините с хидрофобни свойства се ориентират във вътрешността на молекулата, а тези с хидрофилни свойства остават на повърхността и. В поддържането на третичната /пространствената/ структура на белтъците участват различни химични връзки – главно нековалентни /водородни, дисулфидни, хидрофобни взаимодействия/. Макар и по-рядко се образуват и ковалентни връзки.
В резултат на това отдалечени аминокиселинни остатъци от полипептидната верига се сближават в просранството и взаимодействат помежду си. Между тях възникват допълнително различни химични връзки, които стабилизират получената пространствена форма. Белтъците, които имат такава овална форма, се наричат глобулни. Те изпълняват каталитични, транспортни, регулаторни, защитни и структурни биологични функции.
Оформянето на третична структура при глобулните белтъци има важно биологично следствие: от пространственото сближаване на аминокиселинни остатъци, които в опънатата полипептидна верига са далеч един от друг, се образува активен център на молекулата – участък, чрез който тя изпълнява биологичната си функция.
Някои от белтъците имат силно удължена форма с преобладаваща спирална вторична структура. Означаваме ги като фибриларни белтъци /фибрила – нишка/. Те се характеризират с изключителна здравина и еластичност, които са важни за изпълнение на биологичните им функции /структурна, пасивно защитна, съкратителна/.
Полипептидните вериги са с ограничена дължина – обикновено те не надвишават 100 аминокиселинни остатъка.Независимо от това, много белтъци имат молекули с гигантски размери. Това се дължи на събиране по строго специфичен начин на повече от една полипептидни вериги, всяка в третична структура и образуване на белтъци с четвъртична структура. Отделните полипептидни вериги се наричат субединици. Те могат да бъдат еднакви или различни и са свързани помежду си с нековалентни връзки – водородни, йонни, хидрофобни.
Пример за белтък с четвъртична структура е хемоглобинът. Молекулата му е изградена от 4 полипептидни вериги, свързани със слаби нековалентни връзки. Всяка от веригите е нагъната в третична структура и е свързана с желязосъдържаща небелтъчна съставка, чрез която пренася кислород.
В резултат на образуването на четвъртична структура, на повърхността на белтъчната молекула възникват нови функционални центрове, наречени регулаторни. Това са места за специфично свързване на големи и малки регулаторни молекули. По такъв начин способността на хемоглобина да свързва газове се настройва според нуждите на клетките.
Белтъците могат да бъдат свързани с небелтъчна съставка. Така се образуват сложни белтъци. Отново хемоглобинът е пример за такъв белтък. Освен с метални йони, белтъците могат да са свързани с фосфорна киселина, нуклеинова киселина, захар и др. Голяма част от белтъците в клетката представляват сложни белтъци. /антитела, много ензими и др./
Една от най-важните биологични функции на белтъците е каталитичната. Белтъците с каталитична функция се наричат ензими. Сравнително неотдавна беше установено, че и някои рибонуклеинови киселини проявяват каталитични функции в клетката. Те бяха наречени рибозими. Биологичните катализатори проявяват мощно каталитично действие. Благодарение на тях химичните реакции в клетката протичат с висока скорост и могат да бъдат регулирани. Биологичните катализатори не само ускоряват биохимичните реакции, но осигуряват подредеността и съгласуваността им във времето и пространството в съответствие с нуждите на клетката. Чрез тях се осъществява бързо и фино настройване на процесите в клетката в отговор на сигналите, постъпващи от вътрешната и външната среда.
Ензимите притежават всички свойства, характерни за катализаторите в неживата природа. Катализаторите са вещества, които променят скоростта на химичните реакции. Те участват в малки количества и в края на реакцията остават непроменени. Катализаторите повлияват само такива реакции, които могат да протичат и без тях. Някои от тези реакции без катализатор са толкова бавни, че оставят впечатление, че въобще не се извършват.
За да започне една самопроизволно протичаща реакция молекулите трябва да преодолеят определена „енергийна бариера”. Тази бариера е различно висока за различните химични реакции. Ако е много ниска или въобще отсъства, повечето молекули на реагиращите вещества могат да я преодолеят и реакцията протича при обикновени условия с висока скорост. Ако бариерата е висока, само отделни молекули могат да я прескочат и скоростта на реакцията е ниска.
Съществуват различни начини за преодоляване на енергийната бариера и за ускоряване на една химична реакция. Най-простият начин е да се загрее реакционната смес. Така ще се повиши енергийното равнище на реагиращите молекули и повечето от тях или дори всички, ще могат да преодолеят енергийната бариера. Неслучайно загряването на реакционната смес често се прилага в химичната лаборатория.
Съгласно законите на химията и физиката в природата могат да се извършват самопроизволно само реакции, при които се получават продукти, притежаващи по-малко енергия от реагиращите вещества. Това са реакции, при които се освобождава енергия. Катализаторите не могат да променят състоянието на равновесие, те само ускоряват достигането му.
Катализаторите преодоляват енергийната бариера, като провеждат реакцията по друг път. Този път е по-дълъг, но се изминава по-бързо, защото енергийните бариери на отделните отсечки от пътя са по-ниски.
Биологичните катализатори – ензимите, действат по подобен начин. Междинните стъпала, през които минава една реакция, катализирана от ензим, могат да бъдат изразени схематично така:
Ензимите /Е/ се свързват с реагиращите вещества, които се наричат субстрати /S/. Образува се ензимно – субстратен комплекс /ЕS/. В този комплекс субстратът претърпява промени и се превръща в продукт /Р/, но остава свързан с ензима в ензимно – продуктен комплекс /ЕР/. В края на реакцията образуваният продукт се отделя и ензимът се възстановява непроменен. В някои реакции, катализирани от ензими, участват повече от един субстрати и могат да се получат повече от един продукти.Превръщането на ЕS в ЕР понякога е многостъпален процес.
Всеки ензим може да ускори реакцията многократно /в някои случаи повече от 1 милиард пъти/. Забележително е, че ензимите действат избирателно. Даден ензим катализира една или няколко сходни биохимични реакции. Към тези важни свойства на ензимите, които ги отличават от катализаторите в неживата природа, трябва да прибавим и това, че активността им може да бъде регулирана.
Ензимите са високо специфични, мощни катализатори. Активността им се влияе от различни фактори и може да бъде регулирана.
Ензимите са глобулни белтъци със сложна пространствена структура. Глобулните белтъци изпълняват биологичната си функция чрез активен център, който се формира на равнището на третичната структура. Биологичната функция на ензимите е каталитична и те я изпълняват чрез активния си център.
Субстратната молекула не се свързва с цялата ензимна молекула, а с активния и център.
Активният център е малка част от повърхността на ензимната молекула и може да има различна форма: на бразда, вдлъбнатина, джоб и др. В него може да се разположи само такава субстратна молекула или част от нея, която му съответства по форма. Между функционалните групи по повърхността на активния център и на субстрата възникват различни видове химични връзки, много често нековалентни. Така се образува ензимно – субстратния комплекс. В ЕS протича химичната реакция и субстратът се превръща в продукт. Ясно е, че ES може да се образува и да протече реакция, само ако субстратната молекула съответства по структура на активния център на ензима. Това съответствие се оприличава с пасването между ключалката и съответния и ключ, което е необходимо, за да се отключи катинарът. Необходимостта от такова съответствие при свързването на субстрата в активния център на ензима обяснява наблюдаваната висока специфичност на ензимното действие.
При свързване на субстрата в активния център става допълнително нагласяване на ензимната молекула към субстрата. Това е възможно благодарение на факта, че пространствената структура на белтъците се поддържа само от слаби, нековалентни връзки. Тези връзки са много и осигуряват необходимата здравина, но същевременно могат лесно да се разрушават и създават отново. С това те придават гъвкавост и динамичност на ензимната молекула и тя може да променя, когато е необходимо формата си и формата на активния център.
Някои ензими се състоят от една полипептидна верига. Други имат четвъртична структура – изградени са от няколко полипептидни вериги. Докато някои ензими са еднокомпонентни – изградени само от полипептидни вериги, други са двукомпонентни – имат и небелтъчна част, която участва в образуването на активния център. Небелтъчната част може да бъде метален йон, свързан с малка органична молекула, по-сложна органична молекула – видоизменен витамин или нуклеотид.
Нуклеотидите играят разнообразна роля в клетката. Едни от тях участват в енергийните процеси, други изграждат молекулите на нуклеиновите киселини. Всеки нуклеотид е образуван от три съставки: азотна база, монозахарид с 5 въглеродни атома и фосфорна киселина.
- азотна база – монозахарид – фосфорна киселина
Небелтъчната съставка може да бъде свързана по-здраво или по-слабо с белтъчната молекула. Слабо свързаните небелтъчни съставки се наричат коензими. Един коензим обикновено е небелтъчна съставка на няколко ензима със сходна функция. Такъв е случаят с една група ензими, които катализират отнемането на водород от субстрати.Те работят с един и същ коензим, а белтъчната им съставка е различна, според вида на субстрата.
Живата клетка съдържа голям брой ензими, всеки от които катализира една реакция или група сходни реакции.Отделните ензими имат названия, които отразяват названието на субстрата, на продукта или на вида на реакцията и завършват на –аза /при субстрат липиди – ензимът е липаза, при субстрат РНК – ензимът е рибонуклеаза/. Независимо от голямото разнообразие в структурата и функцията им, всички ензими са групирани в класове според основния тип реакция, която катализират /хидролази, изомерази, трансферази, оксиредуктази и пр./.
Съвкупността от всички разнообразни ензими осигурява осъществяването и регулирането на жизнените процеси, които стоят в основата на съществуването на клетките.
Равнища на организация на белтъчните молекули. Биологични катализатори – ензими.
/план/
1. Увод.
2. Равнища на организация:
- въведение;
- първична структура – определение, връзки, които я поддържат;
- вторична структура – обяснение на α- и β- структура, връзки, които я поддържат, примери;
- третична структура – образуване, връзки, глобулни и фибриларни белтъци;
- четвъртична структура – образуване, пример, регулаторни центрове, сложни белтъци;
3. Ензими – същност, значение.
4. Свойства на ензимите:
- ензими и химични катализатори;
- енергийна бариера, роля на катализаторите;
- механизъм на ензимното действие;
- особености на ензимите като биокатализатори.
5. Действие на ензимите:
- активен център;
- висока специфичност – обяснение;
- допълнително нагласяване;
- едно- и двукомпонентни ензими;
- нуклеотиди;
- коензими;
6. Наименования на ензимите.
7. Заключение.
Основна литература:
Биология и здравно образование – ЗП, учебник за 9 клас, Огнян Димитров и съавтори, 2001 – 2003 г., изд.”Булвест 2000”, София
* Автор: Гълъбина Борисова
Послепис: Това е тема от Програмата по Биология за 9 клас, за МУ - София. Но същата тема я има и в програмите за другите вузове. Освен от 9 клас там са включени и теми от 8 и 10 клас.
Към темата сме приложили и разширен план на самата тема.
Можете и да ползвате само плана, за да си оформите сами темата.
Зоомания се интересува кои теми представляват интерес за вас – моля пишете ни на:
Този е-мейл адрес е защитен от спам ботове, трябва ДжаваСкрипт поддръжка за да го видите
Коментари () |
|
|
|
 |
|
Статии: 3547
Коментари към статиите: 3639
Снимки: 2072
Обяви: 1575
Връзки: 288
| Фирми: 345
Теми във форума: 3345
Мнения във форума: 60235
Потребители във форума: 2129
Продукти в магазина: 2628
|
|
|
|
